БЕЛКИ АССОЦИИРОВАННЫЕ С НЕСКОЛЬКИМИ СИСТЕМАМИ ФИЛАМЕНТОВ

До сих пор мы рассматривали ассоциированные с филаментами белки так, как если бы каждый из них взаимодействовал лишь с филаментами одного типа. Такой подход был использован во многих биохимических исследованиях, он оказался плодотворным при выделении и изучении свойств белков. Однако ни в структурном, ни в функциональном отношениях системы филаментов не являются независимыми. Между филаментами разного типа бывают видны соединяющие их поперечные мостики, и одно только это уже указывает на существование таких белков, которые можно было бы в принципе идентифицировать по их способности сшивать филаменты двух разных классов. Как показали результаты последних исследований, некоторые хорошо известные белки полифункциональны.

 

Так, БАМ-2, один из ассоциированных с микротрубочками белков высокой молекулярной массы, способный связываться с сАМР зависимой протеинкиназой, взаимодействует также с промежуточными филаментами нервной ткани и актином. Но удивительнее всего, наверное, то, что его взаимодействие с «чужими» филаментами может регулироваться АТР. В присутствии АТР под действием БАМ-2 возрастает вязкость смеси микротрубочек с нейрофиламентами, а с актином БАМ-2 может взаимодействовать и в отсутствие АТР, если только в растворе есть сАМР.

Взаимодействие БАМ-2 с промежуточными филаментами и микрофиламентами нечувствительно к кальцию. Вряд ли покажется удивительным, что у БАМ-2 имеется существенная гомология со спектрином, хотя некоторые домены этих белков без сомнения уникальны.

Еще один бифункциональный белок — анкирин. Он взаимодействует с актин-связывающим белком спектрином. Недавно было продемонстрировано также его взаимодействие с микротрубочками: очищенный анкирин эритроцитов связывался с микротрубочками, выделенными методом сборки — разборки из головного мозга, С помощью антител к анкирину показано, что он в какой-то мере гомологичен БАМ-1. Молекулярная масса БАМ-1 является величиной того же порядка, что и молекулярная масса плектина (белка, связывающего промежуточные филаменты в пучки), так что возможность гомологии между БАМ-1 и плектином в настоящее время также не может быть исключена. Единственная пара фибриллярных систем, для которых пока не доказано существование связывающих их между собой бифункциональных белков, — это микрофиламенты и промежуточные филаменты. В присутствии сАМР БАМ-2 не может служить такой связкой, поскольку он взаимодействует либо с микрофиламентами (в растворе без АТР), либо с промежуточными филаментами (в растворе с АТР). Возможно, что эти две системы филаментов соединяются друг с другом только через микротрубочки или только при низких концентрациях сАМР. Конечно, слишком оптимистично надеяться на то, что мы уже исчерпали все разнообразие цитоскелетных белков в клетке: вероятно еще будут обнаружены новые белки, способные взаимодействовать с двумя или большим числом систем филаментов.

Другой тип бифункциональности обнаруживают белки, соединяющие фибриллярные системы с различными компонентами клеточной мембраны. Тубулин может быть ассоциирован с окаймленными пузырьками (покрытыми клатрином), из чего, по-видимому, следует, что по крайней мере некоторые из таких пузырьков движутся в клетке по микротрубочкам. Кроме того, есть по меньшей мере две группы белков, обеспечивающих возможность взаимодействия между системой микрофиламентов и клеточной мембраной. Микрофиламенты могут присоединяться к мембране через спектрин, который связывается с анкирином, способным в свою очередь прикрепляться к мембранным белкам. Кроме того, микрофиламенты взаимодействуют с мембраной через винкулин, который связывается с метавинкулином — интегральным белком мембраны. Ввиду разнообразия мембранных белков и их способности к перегруппировке в мембране представляется вероятным существование к других белков-связок, соединяющих филаменты к мембрану.

Похожие материалы:

Возможные белки микротрабекул

Ковалентные модификации цитоскелетных белков

Архитектура цитоскелета

Эритроциты


   
© Медицинские науки. Перепечатка материалов сайта без действующей обратной ссылки запрещена!